Глава 2
БЕЛКИ

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами; этот термин введен в 1838 г. и образован от греч. слова proteos - первостепенный.

Белки составляют значительную часть тканей живого организма: до 25% сырой и до 45 - 50% сухой массы. Они содержат 50- 59% углерода, 6,5 - 7,3% водорода, 15 - 18% азота, 21 - 24% кислорода, до 2,5% серы. Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. Этот показатель используют для расчета количественного содержания белка. Для этого массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100 : 16 = 6,25).

В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы.

Протеиногенные аминокислоты

Структурными блоками или мономерами белков служат α-аминокислоты L-ряда (см. табл. 4). Общая формула α-аминокислот имеет следующий вид:

14

Выделенное звено формулы α-аминокислоты является неизменным для всех протеиногенных аминокислот, его можно назвать аминокислотным блоком. Аминокислоты различаются по структуре бокового радикала (R), а следовательно, и по физико-химическим свойствам, присущим этим радикалам.

Таблица 4

Протеиногенные аминокислоты

Формула Название Сокращенное обозначение
H2N - CH2 - COOH Глицин гли
Алании ала
Валин вал
Лейцин лей
Изолейцин иле
Аспарагиновая кислота асп
Аспарагин асн
Глутаминовая кислота глу
Глутамин глн

15

Продолжение табл. 4

Формула Название Сокращенное обозначение
Серии сер
Треонин тре
Цистеин цис
Метионин мет
Аргинин арг
Лизин лиз
Гистидин гис
Пролин про
Фенил ал анин фен
Тирозин тир

16

Окончание табл. 4

Формула Название Сокращенное обозначение
Триптофан три

В таблице 4 представлены аминокислоты, постоянно встречающиеся в белках. В некоторых белках встречаются редкие аминокислоты (оксипролин, γ-карбоксиглутаминовая кислота, гидроксилизин, 3,5-дийодтирозин и др.), которые являются производными тех же 20 протеиногенных аминокислот.

Аминокислоты относятся к амфотерным электролитам: недиссоциированная форма аминокислоты в нейтральном водном растворе превращается в диполярную форму (цвиттерион), которая способна взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями. Рассмотрим амфотерность аминокислот на примере аланина.

Взаимодействие диполярного иона с кислотой можно выразить следующей схемой:

Превращение диполярного иона в щелочной среде:

17

По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.

К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основным относятся аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами: аминогруппу, гуанидиновую и имидазольную группы. Все остальные аминокислоты - нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.

По биологическому значению аминокислоты подразделяются на заменимые, полузаменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.

Полузаменимые аминокислоты образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому их недостаток должен восполняться белковой пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются тирозин, аргинин, гистидин.

Незаменимые аминокислоты в организме человека не синтезируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.

Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его биологической функцией. В настоящее время определен аминокислотный состав многих сотен белков.

18

Rambler's Top100
Lib4all.Ru © 2010.