Белки являются основным строительным материалом различных биологических структур клеток организма, поэтому обмен белков играет первостепенную роль в их разрушении и новообразовании.
У здорового взрослого человека за сутки обновляется 1 - 2% общего количества белков тела, что связано преимущественно с деградацией мышечных белков до свободных аминокислот. Примерно 75 - 80% высвободившихся аминокислот снова используется в биосинтезе белков; оставшаяся часть подвергается различным метаболическим превращениям.
Главным путем распада белков в организме является ферментативный гидролиз, называемый протеолизом. Протеолиз белков протекает в любой клетке организма. Протеолитические ферменты локализованы в основном в лизосомах, незначительная часть ферментов, гидролизующих белки, есть в цитозоле клетки. Распад клеточных белков, катализируемый протеолитическими ферментами с различной специфичностью, приводит к образованию аминокислот, которые используются в этой же клетке или выделяются из нее в кровь. Но основным материалом для обновления клеточных белков служат аминокислоты, получаемые из белков пищи.
В желудочно-кишечном тракте локализованы протеолитические ферменты различной специфичности. В желудочном соке находится пепсин. Субстратом пепсина могут быть как нативные, так и денатурированные при термической обработке продуктов белки
127
пищи. Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина, триптофана. Медленнее пепсин гидролизует пептидные связи, образованные каробксильными группами лейцина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.
Протеолиз в кишечнике обеспечивает ряд ферментов: трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы А и В, дипептидазы и др.
Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина, химотрипсин - фенилаланина, тирозина и триптофана; действие этих ферментов приводит к более глубокому гидролизу белков по сравнению с гидролизом в желудке. Карбоксипептидаза А быстро отщепляет с С-конца образовавшихся олигопептидов аминокислоты с ароматическими или алифатическими боковыми радикалами. Карбоксипептидаза В действует только на пептиды, имеющие на С-конце остатки аргинина или лизина.
Слизистая кишечника содержит группу аминопептидаз, которые при действии на полипептидные цепи поочередно освобождают N-концевые аминокислоты. Здесь же локализованы и дипептидазы, гидролизующие дипептиды.
Белки пищи при участии перечисленных ферментов гидролизуются до свободных аминокислот. На скорость гидролиза белков пищи указывает тот факт, что через 15 мин после приема человеком белка, содержащего меченые по азоту (15N) аминокислоты, изотоп 15N обнаруживается в крови. Максимальная концентрация аминокислот достигается через 30 - 50 мин после приема белка с пищей.
Гидролитическое расщеплением белков можно выразить следующей схемой:
Всасывание аминокислот происходит главным образом в тонком кишечнике, где функционируют специфические системы транспорта аминокислот. Кровотоком аминокислоты транспортируются во все ткани и органы.
128
