Ввиду огромного числа белков, функционирующих в живых организмах, не существует единой их классификации. В настоящий момент действует несколько классификаций; в основу каждой из них положен какой-либо признак, по которому белки объединяют в узкие или широкие группы.
По степени сложности строения белки делят на простые и сложные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. В качестве простетической группы могут выступать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты; соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами.
По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. Фибриллярные белки являются главными компонентами наружного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека. Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.
Подавляющее количество природных белков относится к глобулярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более сложную конформацию, глобулярные белки выполняют и более разнообразные, по сравнению с фибриллярными белками, функции.
По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины. Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах. Для них характерна растворимость в водном растворе сульфата аммония (NH4)2SO4 с концентрацией, превышающей 50% от насыщения белкового раствора.
Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умеренной концентрации. При 50-процентной концентрации сульфата аммония в белковом растворе глобулины полностью выпадают в осадок.
Функциональная классификация белков наиболее удовлетворительная, поскольку в ее основу положен не случайный признак,
29
а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в какой-либо класс конкретных белков.
- Каталитически активные белки называют ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превращений в клетке. Подробно эта группа белков будет рассмотрена в главе 4.
- Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интегрируют обмен в различных клетках организма в целом.
- Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.
- Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.
- Структурные белки. Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.
- Белки - ингибиторы ферментов составляют многочисленную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуляцию активности ферментов.
- Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.
- Токсичные белки - некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.
- Защитные белки. К этой группе белков принадлежат антитела - вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодействуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают организм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бактерий и т.д.
Приведенные выше классы не исчерпывают перечень белков по функциональной классификации. Мы ограничились перечислением тех групп белков, с которыми будем встречаться в последующих главах.
30